水分子的卤键替换
在基于结构的药物设计领域中，蛋白质电负性原子与配体卤素原子之间的卤键相互作用日益受到关注。本文的研究者分析了配体卤原子和蛋白主链羰基之间的特征性卤键相互作用的晶体结构的结合位点水性质，发现：1）参与卤键相互作用的卤原子在配体结合后经常替换计算出的结合位点的水；2）卤键相互作用的优势方向与这些被取代的水的取向很好地吻合；3）被卤素替换后形成与不形成卤键相互作用的水表现出不同的能量特性；4）替换计算的结合位点水有助于形成有利的卤键相互作用。这为如何在理性药物设计中利用卤键与蛋白主链羰基的相互作用提供了实用的方法。
